Концевая аминокислота

Зная аминокислотный состав, мы можем лишь в общих чертах судить о сходстве белков между собой. В то же время последовательность аминокислот в полипептидной цепи, имеющая исключительно важное значение в определении вторичной и третичной структуры, а тем самым и уникального набора свойств каждого белка, позволяет нам понять, как белки различаются между собой. Тем не менее имеются некоторые моменты, на которые стоит обратить внимание при рассмотрении аминокислотного состава. В структурных белках вирусов растений не только найдены те же 20 аминокислот, что и в других объектах, но и содержатся они в соотношениях, сходных с теми, которые наблюдаются в других живых организмах. Например, цистеин, метионин, триптофан и тирозин обычно обнаруживаются в малых количествах.

С другой стороны, как указывали Харрис и Хиндли, относительно высокое содержание оксиаминокислот является неизменным свойством до сих пор изученных вирусов растений. Они предполагают, что возможности связывания водорода, обусловленные боковыми: цепями этих аминокислот, вероятно, облегчают сборку вирусных частиц,, которые оказываются полностью сформированными.

Харрис и Найт, доказали, что с концевой аминокислотой в белке ВТМ является треонин. Этот фермент действует на интактный ВТМ, тогда как интактный ВЖМТ устойчив к действию. Однако в окисленном или карбоксиметилированном ВЖМТ треонин выявляется как концевая аминокислота.